天津医科大学
天津市医学表观遗传学重点实验室
2017年9月20日，星期三，上午10:00
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摘要：
组蛋白(Histone)是在真核细胞核小体内，与DNA结合的一组碱性蛋白，其N端尾部区域含有大量的翻译后修饰（Post-translational modifications），受修饰酶和去修饰酶动态调控而动态变化，组蛋白修饰改变了氨基酸残基的电性、疏水性以及空间结构，调控组蛋白与DNA的结合状态，影响DNA复制、DNA损伤修复和基因转录等重要生物学过程。另外，组蛋白修饰还可招募其特异性结合蛋白，开启生理或病理状态下相关基因转录激活的关键分子事件。在DNA序列不发生变化的前提下，组蛋白修饰调控基因表达，决定生物体的不同表型。因此，组蛋白修饰被认为是一类重要的表观遗传密码，其异常与癌症等重大疾病的发生发展密切关联，是当前肿瘤标志物和抗肿瘤药物研究的热点。组蛋白修饰由于种类繁多、形式多样、动态变化等特点，其系统鉴定具有挑战性，另外，其结合蛋白丰度较低，与组蛋白修饰结合力弱，在复杂体系中的有效鉴定也一直未得到妥善处理。基于此，围绕组蛋白修饰及结合蛋白的识别、富集、标记和鉴定，我们开展了一系列新方法和新技术的研究，结合蛋白质组学技术，建立了组蛋白修饰的高灵敏系统分析方法，并应用于肿瘤细胞、干细胞等多种细胞系，研究组蛋白修饰动态变化规律，鉴定病理状态下异常的组蛋白修饰，探索组蛋白修饰的生物学新功能。
报告人简介：
张锴，天津医科大学，教授/博士生导师。2003年在南开大学化学院元素有机化学研究所获得博士学位，先后在法国国家科研中心（CNRS-7575），美国华盛顿州立大学，美国德克萨斯大学西南医学中心（达拉斯）、芝加哥大学和南开大学从事蛋白质组学和生物质谱研究。研究兴趣包括：发展基于质谱技术的蛋白质组和翻译后修饰的分析新方法，应用于疾病机制、生物标志物和药物靶蛋白的鉴定，以及蛋白质修饰的化学生物学和表观遗传学研究。在Angewandte Chemie International Edition, Analytical Chemistry, Chemical Communications等专业学术刊物上发表论文60多篇。
